Jedna z głównych tkanek ludzkiego ciała - krew - przenosi nie tylko komórki, składniki odżywcze i gazy. Zawiera również znaczną ilość biologicznych akceleratorów reakcji chemicznych - enzymów lub enzymów. Sposoby ich przenikania do krwi, jako cel obecności tam, są różne. Niektóre z nich biorą udział w pracach układu fibrynolitycznego, niszcząc sporadycznie powstające skrzepy krwi i monitorując drożność naczyń krwionośnych. Inne natomiast, przeciwnie, stymulują serię tworzenia fibryny i reakcje tworzenia skrzepów krwi. Istnieją również inne enzymy krwi o różnych zadaniach i funkcjach.
Istnieje jednak klasa enzymów, które nie spełniają specjalnych funkcji we krwi i trafiają tam głównie przez przypadek - kiedy komórki ulegają rozpadowi. Zawartość takich biologicznie czynnych substancji we krwi jest pomijalna, jednak jest silnie uzależniona od szybkości rozkładu struktur komórkowych. Dlatego w pewnych stanach patologicznych obejmujących niszczenie tkanek ogromna ilość takich enzymów jest w stanie przeniknąć do krwioobiegu, co można wykryć metodami biochemicznymi analizy. Jest to podstawa diagnozy chorób w zależności od poziomu różnych enzymów osocza.
W komórkach ludzkiego ciała znajdują się dziesiątki, a nawet setki podobnych związków o charakterze białkowym - ich liczba różni się w różnych tkankach. Jednak tylko niektóre z nich mają specjalną wartość diagnostyczną, gdy wchodzi do krwi:
- Aminotransferaza asparaginianowa (AST);
- Aminotransferaza alaninowa (ALT);
- Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna);
- Gamma-glutamylotransferaza (GGT);
- Lipaza surowicy;
- Serum amylazy;
- Dehydrogenaza mleczanowa i jej frakcje.
Znaczenie wskaźników poziomu enzymu jest tak cenne dla diagnozy wielu stanów patologicznych, że niektóre z nich (AST, ALT, fosfataza alkaliczna, GGT) zostały włączone do listy kryteriów określonych w ramach ogólnego biochemicznego badania krwi. Zasadniczo ich poziom służy do oceny stanu narządów, takich jak wątroba, serce (mięsień sercowy), trzustka i układ kostny.
Pozostałe enzymy - lipaza i amylaza we krwi, a także dehydrogenaza mleczanowa są rzadziej definiowane i stosowane są do tego specjalne metody analizy biochemicznej. Często ich brak na liście wskaźników badań biochemicznych tłumaczy się niższą wartością diagnostyczną i informatywnością, co nie jest do końca prawdą. Tak więc poziom lipazy i amylazy bardzo dokładnie odzwierciedla stan trzustki - jednak w innych stanach określenie liczby tych enzymów we krwi jest specyficzne i niedokładne. Dlatego wąskie ukierunkowanie interpretacji wyników tego pomiaru i czyni go mniej odpowiednim w ogólnym badaniu organizmu.
Jeśli chodzi o dehydrogenazę mleczanową i jej frakcje, wcześniejsza analiza tych enzymów była dość popularna wśród kardiologów, ponieważ dość dokładnie charakteryzowała stopień uszkodzenia mięśnia sercowego. Jednak w naszych czasach pojawił się kolejny marker tego stanu - troponina. Ale analiza troponiny jest dość kosztowną metodą badawczą, więc jest stosowana tylko z potwierdzonym uszkodzeniem mięśnia sercowego - i dlatego w ramach diagnostyki różnicowej stosuje się definicję poziomu LDH. W innych obszarach aktywnie stosuje się podobną metodę diagnostyczną - w onkologii, terapii ogólnej i nefrologii. Jednakże, podobnie jak w przypadku lipazy surowicy i amylazy, takie badanie pomaga określić tylko niewielką listę stanów patologicznych, co sprawia, że stosowanie go jako części ogólnej analizy jest niepraktyczne.
Jak przygotować się do badania
Z reguły wąskość diagnostycznych „okien” tych wskaźników rzadko przyczynia się do ich jednoczesnego spotkania - tylko analiza amylazy i lipazy we krwi jest często przeprowadzana w celu określenia stanu trzustki. Badanie poziomu LDH jest często wykonywane oddzielnie od wszystkich. Ale w niektórych przypadkach może wyznaczyć tak zwanych „zwykłych ludzi” „analizę enzymów”, która określa liczbę wszystkich znaczących enzymów krwi, w tym enzymów, które znajdują się na liście wskaźników analizy biochemicznej.
W ludzkiej krwi praktycznie wszystkie enzymy w każdych warunkach zawierają bardzo mało, co komplikuje ich wykrywanie i oznaczanie ilościowe. Dlatego w przypadku takiej metody diagnostycznej potrzebna jest stosunkowo duża ilość krwi - nie ma wystarczającej ilości krwi palca z palca. Dlatego krew żylna jest pobierana z żyły łokciowej w ilości 10-15 ml.
Niezależnie od tego, czy krew jest oddawana w celu określenia wszystkich enzymów, czy tylko jednego z nich, przygotowanie do tych badań nie różni się szczególnie od podstawowej listy wymagań. Dzień przed pobraniem krwi należy wykluczyć z diety alkohol, substancje psychoaktywne (kofeinę), a także ciężkie i śmieciowe potrawy - słone, smażone, zbyt pikantne potrawy. Należy unikać zwiększonego stresu emocjonalnego i fizycznego. Krew poddaje się rano, zawsze na pusty żołądek. Ponadto, przyjmując jakiekolwiek leki, należy poinformować lekarza prowadzącego - w tak drobnych badaniach biochemicznych najmniejszy wpływ z zewnątrz może znacząco zmienić wynik analizy, a tym samym jej interpretację.
Wyniki badania i ich interpretacja
Za pomocą różnych drobnych technik biochemicznych określa się ilość lub aktywność każdego pożądanego enzymu. Asystenci laboratoryjni rejestrują wyniki uzyskane w formie analizy, po czym lekarz może je przepisać. Na tle pełnego zdrowia wyniki takiej metody diagnostycznej są następujące:
Z reguły taki test hormonalny przeprowadza się po przeprowadzeniu ogólnego biochemicznego badania krwi. Na podstawie jego wyników określa się system lub organ najbardziej dotknięty procesem patologicznym. I już w celu wyjaśnienia stanu dotkniętego systemu lub dokładniejszej diagnozy, przeprowadzono analizę udoskonalenia tych enzymów krwi. Zatem wskazanie przeważającej zmiany trzustki stanowi podstawę do określenia poziomu lipazy i amylazy, układu mięśniowego, serca, tkanki łącznej - dehydrogenazy mleczanowej i jej frakcji. Ten ostatni jest również aktywnie wykorzystywany w diagnostyce różnicowej wielu patologii (głównie w klatce piersiowej). Ponadto analiza tych enzymów pozwala kontrolować przebieg i skuteczność leczenia choroby.
Cechy wyników badania u dzieci i kobiet w ciąży
Jak wiadomo, organizm dziecka różni się od dorosłego nie tylko wielkością, ale także różnym przebiegiem pewnych procesów biochemicznych. To niezmiennie nakłada pewien ślad na wyniki drobnych analiz biochemicznych, w tym badanie poziomu enzymów krwi.
Na przykład wśród wyżej wymienionych związków tylko amylaza i całkowita dehydrogenaza mleczanowa odpowiadają normie dorosłego u dzieci. Ilość frakcji lipazy i LDH u dzieci różni się znacznie od wskaźników „dorosłych” i dynamicznie zmienia się podczas wzrostu:
Ilość lipazy we krwi jest stosunkowo niska we krwi noworodka, ale zmniejsza się jeszcze bardziej w pierwszym roku życia. Ważną obserwacją jest fakt, że większość tego enzymu u niemowląt jest wytwarzana w żołądku (a nie w trzustce, tak jak u dorosłych), dlatego przekroczenie górnej granicy tego wskaźnika może wskazywać na patologię tego narządu. Ostry wzrost występuje w okresie dojrzewania, stopniowo osiągając dorosłość jako dorosły.
Frakcje lub fragmenty enzymu dehydrogenazy mleczanowej we krwi niemowlęcia są obecne w znacznych ilościach ze względu na cechy metabolizmu dzieci. W procesie wzrostu metabolizm ulega stopniowej restrukturyzacji, co prowadzi do powolnego spadku poziomu tego wskaźnika. Po zakończeniu dojrzewania poziom frakcji LDH odpowiada poziomowi u dorosłych.
U kobiet w ciąży obserwuje się wzrost o około 15-20% wszystkich enzymów osocza. Często ten wzrost nie przekracza nawet normy fizjologicznej. Jednak w tej pozycji kobieta ma dodatkowe ryzyko, aby zwiększyć ilość tych enzymów we krwi. Tak więc obserwuje się gwałtowny wzrost amylazy z takimi powikłaniami jak ciąża jajowata (z pęknięciem fajki). Całkowita dehydrogenaza mleczanowa wzrasta w przypadku rzucawki.
Krótki opis wskaźników
Lipaza jest biologicznie aktywną substancją białkową zdolną do rozkładania tłuszczów. Bardziej szczegółowe badanie pokazuje, że pod wspólną nazwą „lipaza” istnieją dziesiątki, jeśli nie setki różnych enzymów, które niszczą określony rodzaj lipidów. Większość z nich jest wytwarzana w trzustce. Stąd też przenikają one do krwiobiegu, ale wymaga to masowego zniszczenia komórek trzustki lub zastoju soku trzustkowego wraz z rozwojem jego wchłaniania. Oba występują w różnych uszkodzeniach trzustki, więc wzrost poziomu lipazy prawie zawsze świadczy o jej porażce, a cyfry nadmiaru normy odzwierciedlają stopień uszkodzenia komórek gruczołu.
Amylaza jest również enzymem degradującym lub hydrolitycznym, jak również lipazą. Ale rozkłada chronione węglowodany, takie jak skrobia. Jest również stosowany jako marker zmian w trzustce, ale mniej specyficzny w tym zakresie. Powodem tego jest fakt, że amylaza powstaje nie tylko w niej, ale także w innych gruczołach i tkankach, takich jak wątroba lub gruczoły ślinowe. W związku z tym przy zapaleniu ślinianki (świnki) i innych chorobach gruczołów ślinowych można również zaobserwować podwyższony poziom tego enzymu we krwi. Ze względu na zmniejszoną specyficzność w ocenie stanu układu trzustkowego, poziom amylazy określa się wraz z ilością lipazy w osoczu krwi.
Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem ważnym biologicznie - służy jako rodzaj pomostu między beztlenowym i tlenowym podziałem glukozy. Produktem pierwszego procesu jest kwas mlekowy lub mleczan, ale w drugim i rozpada się na dwutlenek węgla i wodę. Ale proces tlenowy nie byłby możliwy bez enzymu, który przekształca kwas mlekowy w pirogronowy (pirogronian), czyli bez LDH.
Z tego powodu enzym ten jest obecny nie tylko we wszystkich narządach i tkankach ludzkiego ciała, ale także we wszystkich żywych komórkach na Ziemi.
Głównym celem analizy w celu określenia poziomu LDH i jego frakcji jest diagnostyka różnicowa bólu w klatce piersiowej (w celu odróżnienia chorób serca od chorób śródpiersia, płuc lub opłucnej), określenie stopnia uszkodzenia tkanki łącznej i mięśniowej, ocena przebiegu i skuteczności leczenia niektórych nowotworów złośliwych.
Określenie poziomu enzymów we krwi pozwala nam ocenić stan ciała na tak subtelnym poziomie, gdy wciąż rozwijająca się patologia nie przejawia się żadnymi objawami ani zmianami w mniej czułych metodach diagnostycznych (ogólna analiza krwi i moczu, radiogram). Dzięki tej metodzie lekarze są bardzo blisko leczenia choroby przed jej wystąpieniem. Jednak późne leczenie pacjentów i czas trwania badań biochemicznych często prowadzi do tego, że tego rodzaju dokładna diagnoza jest używana tylko do ostatecznego potwierdzenia diagnozy klinicznej.
Badanie krwi pod kątem enzymów
Badania krwi na enzymy są główną częścią metod ustalania patologii i chorób, która polega na ustaleniu stopnia aktywności enzymów. Badania te prowadzone są pod jasnym przewodnictwem nauki zwanej enzimodiagnostika. Odrębną grupą wśród metod tej nauki jest diagnoza różnych enzymów immunologicznych.
Istota tej metody polega na wprowadzeniu przeciwciał do organizmu ludzkiego, które poprzez wiązania chemiczne wiążą się z enzymem, tworzą antygen z przeciwciałem, a następnie są łatwo wykrywane w płynach biologicznych. Ta metoda przyczynia się do jakościowego i ilościowego określenia obecności pewnych enzymów w organizmie. Głównym zadaniem enzymologii jest określenie ognisk, w których koncentruje się patologiczna ilość enzymów. To miejsce jest chorobą w ciele.
Istnieje również wiele enzymów, które są zbyt aktywne w obecności martwych komórek. Takie enzymy są substancjami martwiczymi, które reagują ostro na obecność uszkodzeń tkanek i narządów. Inna analiza enzymów obejmuje test, który ujawnia zmianę w normalnej aktywności tych substancji, co wskazuje na zaburzenia w funkcjonowaniu narządów lub ich układów.
Podczas diagnozowania i wykrywania dysfunkcji enzymów lub nieprawidłowości konieczne jest natychmiastowe zwrócenie się do specjalistów i rozpoczęcie leczenia.
Do głównych istotnych enzymów należą: amylaza, lipaza, dehydrogenaza mleczanowa, aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa, fosfataza alkaliczna. Testy wszystkich wymienionych powyżej enzymów wykonuje się rano na czczo. Do diagnozy pobiera się próbkę krwi z żyły lub z pierwszego porannego moczu. Enzymy te wytwarzają różne gruczoły dokrewne naszego ciała.
Odchylenia od normy są rozpoznawane za pomocą specjalnych transkryptów laboratoryjnych przez 1-2 tygodnie. W przypadku nawrotów i ostrego bólu testy są wykonywane o każdej porze dnia, wyniki ogłaszane są w ciągu kilku godzin w nagłych przypadkach. W przypadku uzyskania wyników testu należy natychmiast skontaktować się ze specjalistą.
Diagnoza aktywności amylazy
Musimy zacząć od amylazy krwi, która jest wytwarzana przez trzustkę i przyczynia się do szybkiego przebiegu procesów trawiennych. Główną funkcją amylazy jest rozszczepianie skrobi lub glikogenu z utworzeniem końcowego produktu reakcji - glukozy. Najczęstszą z powodu swojej aktywności stała się alfa-amylaza.
Normalne wskaźniki amylazy w organizmie człowieka to:
• we krwi 16-30 mikronów katal / l-
• w moczu 28-100 mikronów katal / l
Dane dotyczące aktywności amylazy pokazują szereg patologii trzustki i różnych postaci zapalenia trzustki. Przy niskich wskaźnikach amylazy w moczu i krwi można rozpoznać mukowiscydozę lub opóźniony atak zapalenia trzustki. Zwiększone wskaźniki amylazy wskazują na ciężkie zatrucie alkoholem, świnkę, ciążę pozamaciczną, zaostrzenie zapalenia trzustki, kamienie, guzy trzustki.
Zwiększona amylaza w moczu zapowiada zapalenie pęcherzyka żółciowego, zapalenie wyrostka robaczkowego, zapalenie trzustki lub owrzodzenie przewodu pokarmowego.
Wróć do diagnozy aktywności lipazy
Lipaza jest enzymem biorącym udział w transformacji tłuszczów. Enzym ten jest aktywny tylko w obecności koenzymu coli i kwasów żółciowych. W rozwoju lipazy organizm wykorzystuje trzustkę, ukształtowane komórki krwi - leukocyty i płuca. Normalne wskaźniki aktywności lipazy we krwi wynoszą 13-60 U / ml. Test na lipazę jest bardziej specyficzny niż na amylazę. Nadwrażliwość lipazy we krwi wskazuje na cholestazę, wrzody, cukrzycę, zapalenie pęcherzyka żółciowego, otyłość i dnę. Lipaza zawierająca Hypase mówi o różnych nowotworach, głównie atakujących trzustkę, niedożywienie lub trójglicerydemię.
Wróć do diagnozy aktywności dehydrogenazy mleczanowej
Główną lokalizacją dehydrogenazy mleczanowej jest serce, komórki tkanki mięśniowej, wątroba, śledziona, nerki i trzustka. Dehydrogenaza mleczanowa przejawia swoją aktywność wobec jonów cynku i nukleotydu nikotynowo-amidadenendinowego. Dehydrogenaza mleczanowa przekształca kwas mlekowy w kwas pirogronowy.
U ludzi występuje 5 frakcji tego enzymu. Choroba jest diagnozowana przez obecność jednego lub młodego gatunku.
Na przykład, wraz ze wzrostem dehydrogenazy mleczanowej 1, można zdiagnozować zawał mięśnia sercowego i identyfikując silną aktywność frakcji 4 i 5, można zidentyfikować zapalenie wątroby. Norma dehydrogenazy mleczanowej w organizmie dorosłego wynosi 140-350 U / l, a u noworodków 400-700 U / l. Przyczyny zwiększonej dehydrogenazy mleczanowej w organizmie można uznać za zawał mięśnia sercowego, marskość wątroby, nowotwory, białaczkę, zapalenie trzustki, chorobę nerek, niedokrwistość i zapalenie wątroby.
Wróć do diagnozy aktywności aminotransferazy alaninowej i aminotransferazy asparaginianowej
Aminotransferaza alaninowa jest enzymem, który promuje ruch aminokwasów z jednej cząsteczki do drugiej. Enzym ten działa w obecności witaminy B6 i jest syntetyzowany głównie w komórkach nerek, wątroby, mięśni, serca i trzustki. Wynika z tego, że zawartość tego enzymu we krwi jest równa zero. Normalna zawartość tego enzymu u mężczyzn wynosi do 40 U / l, a u kobiet do 32 U / l.
Wysoka zawartość aminotransferazy alaninowej wskazuje na marskość, żółtaczkę, raka wątroby, oparzenia, atak serca i zapalenie wątroby. Zmniejszona aktywność sugeruje marskość i martwicę wątroby.
Według aminotransferazy asparaginianowej, witamina B6 działa również parami. Aminotransferaza asparaginianowa występuje głównie w mitochondriach i cytoplazmie komórek. Normalna zawartość tego enzymu wynosi: u mężczyzn 15-31 U / l, a u kobiet 20-40 U / l.
Aminotransferaza asparaginianowa jest zwiększona w przypadkach zapalenia wątroby, alkoholizmu, mononukleozy, raka wątroby, marskości wątroby, zastoju żółci i zawału mięśnia sercowego. Ponadto, wzrost aktywności tego enzymu powoduje oparzenia, udary cieplne, urazy, zatrucia i spadek w przypadku uszkodzenia wątroby i brak witaminy B6.
Wróć do diagnozy aktywności fosfatazy alkalicznej
Fosfataza alkaliczna jest enzymem w błonach komórkowych, które znajdują się głównie w drogach żółciowych. Enzym ten odgrywa główną rolę w wymianie kwasu fosforowego. Ma różne formy: łożyska, niespecyficzne i jelitowe. Kwas alkaliczny pomaga diagnozować przedawkowanie witaminy C, niedobory wapnia i fosforu, choroby dróg żółciowych i wątroby, zaburzenia trzustki i choroby kości.
Normalna zawartość tego enzymu w organizmie ludzkim wynosi: u dorosłych 30-90 U / l, u młodzieży 400 lub mniej U / l oraz u kobiet w ciąży do 250 U / l. Wzrost fosfatazy łubinowej wskazuje na nadczynność tarczycy, choroby krwi, krzywicę, żółtaczkę, guzy kości i choroby wątroby, nerek i płuc. Niska aktywność fosfatazy alkalicznej wskazuje na niedokrwistość, brak korzystnych substancji, nadczynność tarczycy i upośledzenie kości szkieletowych.
Pamiętaj, że testy te są przeprowadzane na pusty żołądek z określoną dietą przez 24 godziny przed wizytą w szpitalu, polegające na braku tłustych, pikantnych i smażonych potraw w diecie.
W przypadku jakichkolwiek odchyleń po otrzymaniu zdekodowanych wyników, należy natychmiast skonsultować się z lekarzem.
Analiza biochemiczna krwi, enzymów krwi. Amylaza, lipaza, ALT, AST, dehydrogenaza mleczanowa, fosfataza alkaliczna - wzrost, spadek. Przyczyny naruszeń, analiza dekodowania.
Witryna zawiera podstawowe informacje. Odpowiednia diagnoza i leczenie choroby są możliwe pod nadzorem sumiennego lekarza.
W analizie biochemicznej krwi często stosuje się do określenia aktywności enzymów. Czym są enzymy? Enzym jest cząsteczką białka, która przyspiesza przepływ reakcji biochemicznych w organizmie człowieka. Termin enzym jest synonimem enzymu. Obecnie oba te terminy są używane w tym samym znaczeniu co synonimy. Jednak nauka badająca właściwości, strukturę i funkcje enzymów nosi nazwę Enzymologii.
Zastanów się, co stanowi tę złożoną strukturę - enzym. Enzym składa się z dwóch części - rzeczywistej części białkowej i aktywnego centrum enzymu. Część białkowa nazywana jest apofermentem, a centrum aktywne nazywane jest koenzymem. Cała cząsteczka enzymu, to znaczy apoenzym plus koenzym, nazywana jest holoenzymem. Apoferment jest zawsze reprezentowany wyłącznie przez białko struktury trzeciorzędowej. Struktura trzeciorzędowa oznacza, że liniowy łańcuch aminokwasów przekształca się w strukturę złożonej konfiguracji przestrzennej. Koenzym może być reprezentowany przez substancje organiczne (witamina B6, B1, B12, flawina, hem, itp.) Lub nieorganiczny (jony metali - Cu, Co, Zn itd.). W rzeczywistości przyspieszenie reakcji biochemicznej jest wytwarzane przez koenzym.
Co to jest enzym? Jak działają enzymy?
Substancja, na którą działa enzym, nazywana jest substratem, a substancja otrzymywana w wyniku reakcji nazywana jest produktem. Często nazwy enzymów powstają przez dodanie końcówki do nazwy substratu. Na przykład, bursztynian (kwas bursztynowy) dzieli dehydrogenazę bursztynianową, dehydrogenaza mleczanowa rozszczepia mleczan (kwas mlekowy) itd. Enzymy dzieli się na kilka typów w zależności od rodzaju reakcji, którą przyspieszają. Na przykład dehydrogenazy prowadzą do utleniania lub redukcji, hydrolazy prowadzą do rozszczepienia wiązania chemicznego (trypsyna, pepsyna - enzymy trawienne) itd.
Każdy enzym przyspiesza tylko jedną specyficzną reakcję i działa w określonych warunkach (temperatura, kwasowość podłoża). Enzym ma powinowactwo do substratu, to znaczy może działać tylko z tą substancją. Rozpoznanie „ich” substratu zapewnia apoenzym. Oznacza to, że proces enzymu można przedstawić w następujący sposób: apoenzym rozpoznaje substrat, a koenzym przyspiesza reakcję rozpoznanej substancji. Ta zasada interakcji została nazwana ligandem-receptorem lub interakcją na podstawie zasady klucza-blokady, tzn. Pojedynczy klucz pasuje do zamka, a indywidualny substrat pasuje do enzymu.
Amylaza krwi
Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i bierze udział w rozkładaniu skrobi i glikogenu na glukozę. Amylaza jest jednym z enzymów biorących udział w trawieniu. Najwyższa zawartość amylazy jest określana w trzustce i gruczołach ślinowych.
Istnieje kilka rodzajów amylazy - α-amylaza, β-amylaza, γ-amylaza, z której najczęstsza jest definicja aktywności α-amylazy. Stężenie tego typu amylazy określa się we krwi w laboratorium.
Krew ludzka zawiera dwa rodzaje α-amylazy - typu P i S. 65% α-amylazy typu P jest obecne w moczu, a we krwi do 60% jest typu S. Α-amylaza moczu typu P w badaniach biochemicznych nazywana jest diastazą, aby uniknąć nieporozumień.
Aktywność α-amylazy w moczu jest 10 razy większa niż aktywność α-amylazy we krwi. Oznaczanie aktywności α-amylazy i diastazy stosuje się do diagnozowania zapalenia trzustki i niektórych innych chorób trzustki. W przewlekłym i podostrym zapaleniu trzustki stosuje się oznaczanie aktywności α-amylazy w soku dwunastnicy.
Enzymy krwi
Enzymy są białkami, które uczestniczą jako katalizatory we wszystkich reakcjach biochemicznych organizmu.
Większość enzymów znajduje się w komórkach i jest uwalniana do krwi tylko wtedy, gdy są uszkodzone i zniszczone. Zmniejszenie stężenia katalizatorów białkowych następuje z reguły z naruszeniem ich powstawania. Niektóre z nich występują w określonym narządzie w znacznie większych ilościach niż w innych - są to enzymy specyficzne dla narządu. Wzrost ich aktywności we krwi wyraźnie wskazuje na uszkodzenie konkretnego narządu. Ta zmiana występuje wcześniej niż inne objawy choroby, co sprawia, że testy z nią związane są bardzo delikatnym i dokładnym narzędziem diagnostycznym.
Enzymy obejmują: α-amylazę, aminotransferazę alaninową (AlAT), aminotransferazę asparaginianową (AcAT), gamma-glutamylotransferazę (γ-GTP), dehydrogenazę glukozo-6-fosforanową (G-6-FDG), barwną fosforynazę kreatyny w dehydrogenazie glukozo-6-fosforanowej (G-6-FDG), dehydrogenazę fosfordehydy kreatyny; lipaza, pepsyna, fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna), fosfataza kwasowa (KF).
α-amylaza bierze udział w rozkładaniu skrobi, glikogenu i niektórych innych węglowodanów na mono- i disacharydy (maltoza, glukoza). Jest bogaty w śliny i trzustkę. Aktywność α-amylazy we krwi zmienia się pod wpływem przyjmowania pokarmu: w ciągu dnia jest wyższa niż w nocy.
Aktywność wzrasta wraz z:
- ostre zapalenie trzustki i zaostrzenie przewlekłego;
- świnka;
- „Chirurgiczne” choroby spowodowane uszkodzeniem narządów jamy brzusznej (zapalenie wyrostka robaczkowego, zapalenie otrzewnej itp.);
- kwasica cukrzycowa;
- po zażyciu alkoholu, podawaniu adrenaliny, kortykosteroidów, substancji odurzających, tetracykliny;
- zatrucie metanolem.
Spadek odnotowuje się, gdy:
- zanik i zwłóknienie trzustki;
- tyreotoksykoza;
- zawał mięśnia sercowego.
Aminotransferazy (AlAT i AsAT)
ALAT występuje głównie w wątrobie.
Aktywność wzrasta wraz z:
- wirusowe zapalenie wątroby;
- toksyczne uszkodzenie wątroby;
- mononukleoza zakaźna;
- cholestaza;
- marskość wątroby;
- skomplikowany zawał mięśnia sercowego;
- leczenie pacjentów dużymi dawkami salicylanów, fibraty.
AsAT jest obecny w mięśniu sercowym i tkance mięśni szkieletowych.
Jego aktywność wzrasta wraz z:
- dystrofia mięśniowa;
- zawał mięśnia sercowego (4-6 godzin po bolesnym ataku z maksymalnym stężeniem przez 3-5 dni);
- ciężka dławica piersiowa, tachyarytmia;
- ostra reumatyczna choroba serca;
- zakrzepica tętnicy płucnej;
- toksyczne uszkodzenie wątroby;
- mononukleoza zakaźna;
- zapalenie dróg żółciowych;
- ostre zatrucie alkoholem;
- ostre zapalenie trzustki;
- infekcje ameboidalne.
Zmniejszenie AST i ALT w surowicy występuje w ciężkim uszkodzeniu wątroby, gdy liczba komórek syntetyzujących te enzymy zmniejsza się (rozległa martwica, marskość).
Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) - przyspiesza przemianę kwasu mlekowego w pirogronowy i odwrotnie. Jest enzymem wewnątrzkomórkowym występującym w nerkach, wątrobie, sercu, mięśniach szkieletowych, krwinkach czerwonych. Tkanki zawierają 5 izoenzymów LDH.
Wzrost aktywności LDG-1 lub LDH-1 / LDG-2 odnotowano w przypadku:
zawał mięśnia sercowego; niedokrwistość megablastyczna; choroba nerek.
LDH-5 wzrasta w wielu chorobach wątroby; uszkodzenie mięśni szkieletowych; rak
LDG-3 na zakrzepicę, zatorowość płucną; choroby nerek, niewydolność krążeniowo-oddechowa.
LDH-4 i 5 zwiększają się z naruszeniem krążenia krwi, co jest związane z niewydolnością serca, zmianami miąższu wątroby, uszkodzeniem mięśni szkieletowych.
Fosfokinaza kreatyny (CPK) - bierze udział w reakcjach produkcji energii i jest zawarta w największej ilości w sercu i mięśniach szkieletowych. Najczęściej analizę tego białka przeprowadza się z zawałem mięśnia sercowego, ponieważ jest bardzo wrażliwy i specyficzny.
Wzrost aktywności kinazy kreatynowej we krwi odnotowuje się, gdy:
- zawał mięśnia sercowego (najważniejszy znak diagnostyczny);
- zaburzenia rytmu serca, postępująca dystrofia mięśniowa;
- po ciężkim wysiłku fizycznym, z napięciem mięśni (bieganie);
- domięśniowe zastrzyki leków (zwłaszcza środków odurzających i przeciwbólowych);
- zmniejszona czynność tarczycy (niedoczynność tarczycy);
- naruszenie krążenia mózgowego, udar;
- ostre zatrucie alkoholem;
- schizofrenia, psychoza maniakalno-depresyjna, padaczka;
- urazy głowy.
Zmniejszenie z nadczynnością tarczycy.
Lipaza (trzustka) jest syntetyzowana przez trzustkę i bierze udział w rozkładaniu tłuszczów neutralnych. Jego zmiana w chorobach trzustki jest podobna do zmiany w α-amylazie, ale jednoczesne oznaczenie tych enzymów pozwala na zdiagnozowanie zmiany trzustki z tonusem do 98%.
Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna) - uczestniczy w metabolizmie minerałów (fosforu i wapnia), ale wykazuje maksymalną aktywność w środowisku alkalicznym. Zawarte w dużych ilościach w ścianach przewodów żółciowych wątroby, kości, błony śluzowej jelit, łożyska, nerek. Białko to jest biochemicznym markerem metabolizmu wapnia i fosforu w tkance kostnej, testem przesiewowym osteoporozy.
Wzrost fosfatazy alkalicznej obserwuje się, gdy:
- choroby wątroby z towarzyszącą cholestazą;
- żółtaczka obturacyjna;
- złośliwe choroby kości, osteomalacja;
- Rahit;
- mononukleoza zakaźna;
- rozproszone wola toksyczna, ograniczona twardzina skóry;
- rak wątrobowo-dwunastniczy, marskość wątroby.
Spadek odnotowuje się, gdy:
- zmniejszona czynność tarczycy (niedoczynność tarczycy);
- starcza osteoporoza;
- ciężka niedokrwistość;
- zinge, hipowitaminoza C i D.
Kwaśna fosfataza (CF) - bierze udział w reakcjach wymiany jonów kwasu fosforowego. Największa zawartość znajduje się w gruczole krokowym, który jest używany jako bardzo czuły i specyficzny wskaźnik jego patologii. Występuje także w krwinkach czerwonych, płytkach krwi, nerkach, śledzionie.
Zwiększoną aktywność CP obserwuje się w raku prostaty, chorobie nerek, układzie wątrobowo-żółciowym, reumatyzmie, zapaleniu płuc, zapaleniu oskrzeli, niedokrwistości megaloblastycznej, osteoporozie itp. Fałszywie dodatnie wyniki można zaobserwować podczas cewnikowania pęcherza moczowego, badania i biopsji gruczołu krokowego, dlatego testy należy wykonać po 2 dniach po tych manipulacjach.
Spadek KF wykryto podczas małopłytkowości.
Gamma-glutamylotransferaza (γ-GTP) bierze udział w transformacji aminokwasów i peptydów, jest stosowana do diagnozowania chorób wątroby i dróg żółciowych.
Zwiększenie GGT obserwuje się w ostrym zapaleniu wątroby i zaostrzeniu przewlekłej śpiączki wątrobowej, żółtaczki obturacyjnej i ostrego zatrucia. Przy normalnej aktywności γ-GTP prawdopodobieństwo choroby wątroby jest bardzo niskie.
Dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa (G-6-FDG) bierze udział w procesach utleniania glukozy. Stosowany jest głównie do wykrywania chorób dziedzicznych związanych z niedoborem tego katalizatora białkowego, którego brak prowadzi do hemolizy.
Pepsyna jest głównym enzymem w soku żołądkowym, wydzielanym jako pepsynogen.
Wzrost jego poziomu odnotowuje się przy zwiększonym wydzielaniu soku żołądkowego, pogrubieniu ścian żołądka, wrzodzie dwunastnicy, guzie trzustki.
Spadek pepsynogenu obserwuje się w zanikowym zapaleniu żołądka, guzach żołądka, chorobie Addisona.
